德国马克斯普朗克生物物理研究所Werner Khlbrandt和Lea Dietrich共同合作，近期取得重要工作进展。他们研究发现在整细胞条件下，Polytomella线粒体ATP合酶的原位结构与旋转状态。相关研究成果2024年9月6日在线发表于《科学》杂志上。

　　据介绍，细胞依赖于三磷酸腺苷（ATP）这种通用能源货币的持续供应。在线粒体中，ATP是通过一系列氧化还原反应产生的，从而在线粒体内膜上建立电化学梯度。ATP合酶利用梯度的能量从二磷酸腺苷（ADP）和无机磷酸盐中产生ATP。

　　研究人员通过电子低温断层扫描和平均分辨率高达4.2埃的亚图谱确定了单细胞鞭毛虫Polytomella线粒体内ATP合酶的结构，揭示了中央柄的六个旋转位置，分为F1头部的21个亚态。Polytomella ATP合酶形成具有多个相邻行的螺旋阵列，这些行定义了嵴。在膜电位存在下，ATP合酶在天然操作条件下的结构是原位分析膜蛋白复合物的关键一步。